Bílkoviny

Bílkoviny – složení, struktura, vlastnosti a význam charakteristika

• přírodní látky – základní stavební jednotky živé hmoty
• v trávící soustavě se rozkládají na jednotlivé aminokyseliny
• vznik: (poly)kondenzací aminokyselin
• peptidická vazba
• makromolekulární látky biologického původu – biopolymery
• + 50 AK = bílkoviny/proteiny

peptidy 2-50AK

• menší molární hmotnost než bílkoviny
• dipeptidy, tripeptidy… > 10AK oligopeptidy x polypeptidy
• funkce v organismu: regulační (hormony – oxytocin, antidiuretický h., insulin, adrenokortikotropní h.)
• rozpustné ve vodě
• fyziologické účinky
• Glutathion: přírodní tripeptid, nukleofilní činidlo

rozdělení dle terciární struktury

• fibrilární: vláknité, špatně rozpustné ve vodě (svaly, kůže)
• globulární: kulovitý tvar (účastní se chemických dějů)
• jednoduché: jen peptidové řetězce
• složené: něco navíc (ionty, lipidy, sacharidy, zbytek kys. fosforečné)

struktura

• primární: dána pořadím a typem AK, lineární
• sekundární: řetězce se stáčí dle postranních řetězců > strukturu stabilizují vodíkové můstky (α-helix (pravotočivá šroubovice), β-skládaný list), závislost na primární
• terciární: prostorové uspořádání sekundární struktury, vodíkové můstky, Van der Waalsovy síly, závislost na sekundární struktuře
• kvartérní: jinak uspořádaná terciární struktura, může být i více řetězců (hemoglobin), i nebílkovinné složky
• při porušení > ztráta funkčnosti

vlastnosti a význam

• funkce: stavební, zásobní, transportní, imunitní, syntéza DNA, membránové proteiny, katalyzátor
• rozpustné ve vodě > koloidní roztoky

globulární bílkoviny

• katalytické (enzymy)
• obranná (globuliny v krevní plazmě)
• pohybová (aktin ve svalech)
• srážení krve (fibrinogen)

fibrilární bílkoviny

• skleroproteiny
• ve vodě nerozpustné
• odolné enzymům > nestravitelné
• stavební funkce
• kosti, chrupavky, kůže, šlachy
• vroucí voda > želatina
• pojivové tkáně – pevnost
• dostatek kyseliny askorbové (vit. C) > kurděje

KERATIN

• kůže, vlasy, nehty, peří, vlna
• mechanicky a chemicky odolný
• ochranná funkce

ELASTIN

• šlachy, tepny > pružnost

FIBROIN

• hmyz, pavouci – kokony, pavučina, hedvábí

enzymy

• biokatalyzátory bílkovinné povahy
• makromolekulární látky
• substrát: látka, na kterou enzym působí
• velice specifické účinky

složené bílkoviny (nebílkovinná složka)

• lipoproteiny (lipid, stavební fce)
• glykoproteiny (polysacharid, ochranná fce, aglutinogeny, stavební funkce, imunita – interferon)
• fosfoproteiny (kys. trihydrogenfosforečná, zásoba fosforu – syntéza nukleových kyselin)
• metaloproteiny (prvek/kov, ferritin – zásobárna Fe, transferrin – přenos Fe krví)
• hemoproteiny/chromoproteiny (hem, hemoglobin, myoglobin, hemocyanin, cytochrom)
• nukleoproteiny (zásadité AK)

Aminokyseliny

• substituční deriváty karboxylových kyselin
• R – C^αH/NH₂-COOH
• aminoskupina na αC
• postranní řetězce: polární, nepolární, kyselé, zásadité
• 2AK – peptid
• opticky aktivní: D, L
• neesenciální – tělo si syntetizuje: transaminacemi z AK přijatých v potravě
• proteinogenní: geneticky kódované

charakteristika

• bezbarvé, pevné, krystalické sloučeniny
• rozpustné ve vodě
• většina amfoterní (COOH > kyselost, NH₂ > zásaditost)

Jednotlivé druhy AMK

• 12 AK – neesenciální
• 8AK – esenciální: leucin, izoleucin, threonin, lysin, methionin, fenylalanin, tryptofan, valin
• dělení: dle postranních řetězců: nepolární, polární, kyselé (COOH – odštěpení H), zásadité (NH₂ – přijmutí H)

Vysvětlit vztah mezi hodnotou pH  prostředí a nábojem AMK

• izoelektrický bod – hodnota pH, kdy se AK chová neutrálně
• neutrální: všechny molekuly ve formě amfiontů – obojakých iontů
• izoelektrický bod: závisí na počtu skupin COOH a NH₂ v molekuly

Peptidická vazba

• 
  vázání AK v peptidech a aminokyselinách

Důkaz peptidické vazby

• biuretová reakce
• síran měďnatý, hydroxid sodný > modrofialové zbarvení

Esenciální AMK

• esenciální = nepostradatelné: musí být organismu dodány v potravě, nevyrobí si je
• aromatický/heterocyklický/rozvětvený uhlovodíkový zbytek
• valin, leucin, izoleucin, methionin, threonin, fenylalanin, tryptofan

Biologické funkce bílkovin

• stavební (kolagen, keratin)
• katalytická (enzymy)
• regulační (hormony)
• obranná (protilátky)
• transportní (hemoglobin)

Denaturace bílkovin

• nezvratné porušení struktury (rozvolnění řetězců)
• terciární a sekundární struktura (určuje vlastnosti)
• ztráta funkce v organismu
• teplem, UV záření, γ záření změna pH, denaturační činidla – kyselina/zásada
• př. vaření (pro lepší trávení), sterilizace, konzervace potravin

Vysolování bílkovin (koagulace) – zvratné

• srážení proteinu v roztoku pomocí anorganických solí
• sraženina – bez poškození struktury – jde opět rozpustit
• oddělování bílkovin

Metabolismus bílkovin

• proteolýza: hydrolytické štěpení proteinů
• proteosyntéza: tvoření proteinů

trávení bílkovin

• rozklad bílkovin na AK
• žaludek, tenké střevo
• endopeptidázy (pepsin, trypsin, chymotrypsin) > exopeptidázy a další

AK

• zásoba pro syntézu
• citrátový cyklus > CO₂ + H₂O + ATP
  • vyloučení N > močovina (rostliny – alkaloidy)